Различия между химотрипсином и трипсином

Anonim

Химотрипсин против Трипсина

Весь пищеварительный тракт выделяет различные ферменты, чтобы разрушать сложные молекулы пищи в более простые, более усваиваемые. Желудок, печень, поджелудочная железа все сложные соки, чтобы помочь превратить нашу пищу в углеводы, белки и жиры, чтобы наше тело могло поглощать и использовать их. Поджелудочная железа, расположенная в брюшной полости, прямо под нашим животом, представляет собой орган в виде листьев, который высвобождает максимальное количество пищеварительных ферментов. И трипсин, и химотрипсин являются пищеварительными ферментами, продуцируемыми им.

Теперь, поскольку эти ферменты настолько сильны, что они способны переваривать даже поджелудочную железу, все они высвобождаются из клеток в инактивированных формах. Они также называются прекурсорами. Прекурсоры должны быть преобразованы в активную форму другим химическим веществом или активироваться при определенных температурах. Трипсин выделяется как трипсиноген из поджелудочной железы, тогда как химотрипсин выделяется как химотрипсиноген. Трипсиноген выделяется вместе с другим ингибирующим трипсин ферментом, чтобы предотвратить случайное действие трипсина от повреждения поджелудочной железы. Наряду с трипсиногеном и химотрипсиногеном, прокарбоксипептидазой, многие липазы, эластазы и протеазы разрабатываются и опорожняются через канал поджелудочной железы в тонкую кишку (двенадцатиперстную кишку).

Выделение этих ферментов или зимогенов из поджелудочной железы стимулируется нейромедиатором под названием холецистокинин (CCK). CCK выпускается двенадцатиперстной кишкой в ​​ответ на жирную / богатую белками пищу в просвете.

Трипсиноген превращается в его активную форму трипсина, когда он вступает в контакт с границей кисти тонкой кишки. Здесь фермент, называемый энтерокиназой, высвобождается из ворсинок с кистью. Теперь активированный трипсин активирует все другие высвобожденные ферменты, такие как химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза и т. Д., В их активные формы химотрипсина и карбоксипептидазы и т. Д.

Трипсин и химотрипсин являются ферментами, переваривающими белок. Они разрушают белки в их составные аминокислоты. Трипсин переваривает белки, разрушая основные аминокислоты, такие как аргинин и лизин, в то время как химотрипсин разрушает ароматические аминокислоты, такие как триптофан, фенилаланин и тирозин. Химотрипсин в основном расщепляет пептидные амидные связи в полипептидах. Он также действует на лейцин и метиониновые аминокислоты.

Химотрипсин имеет 3 изомерных формы: химотрипсиноген B1, химотрипсиноген B2 и химотрипсин C. Аналогичным образом трипсин имеет 3 изофермента, называемых трипсином 1, трипсином 2 и мезотрипсином. Функции этих изомерных форм как трипсина, так и химотрипсина одинаковы. С медицинской точки зрения, трипсин чрезвычайно важен, поскольку интрапанкреатическая активация трипсина может вызвать страшный каскад реакций. Он активирует все другие пищеварительные ферменты, липазы, протеазы, эластазы и начнет переваривать поджелудочную железу изнутри, что приведет к острому панкреатиту. Острый панкреатит является опасным для жизни состоянием, если он не идентифицирован рано и не лечится адекватно. С другой стороны, дефицит трипсина может привести к другому беспорядку, называемому мекониальной ileus у новорожденного. Из-за дефицита трипсина меконий (неонатальные фекалии) не сжижается и не проходит через кишечник, что приводит к закупорке и полной кишечной непроходимости. Это хирургическое состояние и необходимо немедленно лечить.

Возьмите домашние указатели:

Трипсин и химотрипсин являются ферментами, переваривающими белок, выделяемыми экзокринной поджелудочной железой в брюшной полости. Оба выпускаются в их инактивированных формах, трипсиногеном и химотрипсиногеном. Трипсиноген активируется энтерокиназой, которая высвобождается через кисти пограничных клеток двенадцатиперстной кишки. Трипсин, в свою очередь, активирует химотрипсин, превращая его из химотрипсиногена. Трипсин активирует другие ферменты, такие как протеаза, липазы, эластазы и карбоксипептидазы. Трипсин чрезвычайно эффективен и выделяется вместе с трипсин-ингибирующим ферментом в поджелудочной железе. Трипсин, если он активируется в поджелудочной железе, может вызвать острый панкреатит, который является опасным для жизни условием автолиза ткани поджелудочной железы. Дефицит трипсина возникает при кистозном фиброзе, вызывающем мезонийную непроходимость у новорожденных.